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4℃下十二烷基硫酸锂与聚丙烯酰胺凝胶的结合会干扰蛋白质的电泳。

Binding of lithium dodecyl sulfate to polyacrylamide gel at 4 degrees C perturbs electrophoresis of proteins.

作者信息

Kubo K, Takagi T

出版信息

Anal Biochem. 1986 Jul;156(1):11-6. doi: 10.1016/0003-2697(86)90146-6.

DOI:10.1016/0003-2697(86)90146-6
PMID:3740404
Abstract

Although polyacrylamide gel has no affinity to lithium dodecyl sulfate (LDS) at 25 degrees C, the gel maximally binds 17 mg of LDS per gram dry weight at 4 degrees C. When polyacrylamide gel electrophoresis is carried out at 4 degrees C in the presence of LDS instead of sodium dodecyl sulfate (SDS) using a continuous buffer system, migration of proteins with lower molecular weight is accelerated as a result of the deficiency of LDS in the frontal region of the gel. When the gel is saturated with LDS, electrophoresis in the presence of LDS at 4 degrees C shows a resolution higher than that of SDS-polyacrylamide gel electrophoresis at 25 degrees C.

摘要

尽管在25℃时聚丙烯酰胺凝胶与十二烷基硫酸锂(LDS)没有亲和力,但在4℃时,该凝胶每克干重最多可结合17毫克LDS。当在连续缓冲系统中于4℃、存在LDS而非十二烷基硫酸钠(SDS)的情况下进行聚丙烯酰胺凝胶电泳时,由于凝胶前沿区域LDS的缺乏,分子量较低的蛋白质迁移速度加快。当凝胶用LDS饱和后,在4℃、存在LDS的情况下进行电泳,其分辨率高于在25℃时的SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳。

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