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打断 K48 链:连接泛素超越蛋白质降解。

Breaking the K48-chain: linking ubiquitin beyond protein degradation.

机构信息

Department of Biophysics and Biophysical Chemistry, The Johns Hopkins University School of Medicine, Baltimore, MD, USA.

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2024 Feb;31(2):216-218. doi: 10.1038/s41594-024-01221-w. Epub 2024 Feb 16.

DOI:10.1038/s41594-024-01221-w
PMID:38366227
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11730971/
Abstract

The discovery of ubiquitin conjugation to lysines and the role of K48-linked polyubiquitin in targeting substrates for proteasomal degradation was followed by revelation of non-degradative roles of ubiquitination and, more recently, of non-canonical covalent ubiquitin linkages. Here we summarize findings of the ever-expanding array of ubiquitin signals and their biological roles.

摘要

泛素与赖氨酸的连接以及 K48 连接的多泛素在靶向蛋白酶体降解底物中的作用的发现,随后揭示了泛素化的非降解作用,以及最近揭示了非典型的共价泛素连接。在这里,我们总结了不断扩展的泛素信号及其生物学作用的发现。

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