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大肠杆菌心磷脂合酶 C 的不寻常的底物特异性不需要转录相关的 ymdB 基因的产物。

The unusual substrate specificity of Escherichia coli cardiolipin synthase C does not require the product of the transcriptionally engaged ymdB gene.

机构信息

Department of Biochemistry and Molecular Biology, the University of Texas Health Science Center, McGovern Medical School, Houston, TX 77030, USA.

出版信息

Biochim Biophys Acta Mol Cell Biol Lipids. 2024 Jun;1869(5):159483. doi: 10.1016/j.bbalip.2024.159483. Epub 2024 Mar 26.

DOI:10.1016/j.bbalip.2024.159483
PMID:38527666
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11678504/
Abstract

Polycistronic transcription and translation of ymdB-clsC have been thought to be required for full activity of ClsC. The authentic initiation codon of the clsC gene is present within the open reading frame of the upstream located ymdB gene. ClsC translated from authentic initiation codon drives cardiolipin (CL) synthesis without transcriptionally paired YmdB. YmdB is not necessary for the substrate specificity of ClsC utilizing phosphatidylethanolamine (PE) as a co-substrate.

摘要

ymdB-clsC 的多顺反子转录和翻译被认为是 ClsC 充分发挥活性所必需的。clsC 基因的真实起始密码子位于上游 ymdB 基因的开放阅读框内。从真实起始密码子翻译而来的 ClsC 可驱动心磷脂 (CL) 合成，而无需转录偶联的 YmdB。YmdB 对于 ClsC 利用磷脂酰乙醇胺 (PE) 作为辅底物的底物特异性不是必需的。

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