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一个卷曲螺旋结构域触发了海藻糖多聚分支酸前体的分枝杆菌转运蛋白MmpL10的寡聚化。

A coiled-coil domain triggers oligomerization of MmpL10, the mycobacterial transporter of trehalose polyphleate precursor.

作者信息

Couston Julie, Feuillard Jérôme, Ancelin Aurélie, Lai-Kee-Him Joséphine, Brodolin Konstantin, Chalut Christian, Gourdon Pontus, Blaise Mickaël

机构信息

Institut de Recherche en Infectiologie de Montpellier (IRIM), Montpellier University, CNRS, France.

Centre de Biologie Structurale (CBS), Montpellier University, CNRS, INSERM, France.

出版信息

FEBS Lett. 2025 Jun;599(12):1682-1697. doi: 10.1002/1873-3468.70085. Epub 2025 Jun 4.

DOI:10.1002/1873-3468.70085
PMID:40468558
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC12183618/
Abstract

The mycobacterial outer membrane is composed of unusual lipids and glycolipids. Some of these lipids are exported to the cell envelope by resistance-nodulation-division (RND) transporters called mycobacterial membrane protein large (MmpL). While the oligomeric state of most RND transporters is well established, MmpL assembly remains unclear. Here, we investigated MmpL10, the trehalose polyphleate transporter. Biochemical data suggest that MmpL10 forms a homotrimer and that its oligomerization is driven by a coiled-coil domain. Structural modeling and electron microscopy data reveal the presence of a tubular extension that spans the mycobacterial cell wall and reaches the mycomembrane. As most MmpL proteins possess this extension, oligomerization may be a common feature of this family of transporters, possibly involved in the transport of the MmpL cargo.

摘要

分枝杆菌外膜由特殊的脂质和糖脂组成。其中一些脂质通过名为分枝杆菌膜蛋白大(MmpL)的耐药-结瘤-分裂(RND)转运蛋白输出到细胞壁。虽然大多数RND转运蛋白的寡聚状态已明确,但MmpL的组装情况仍不清楚。在此,我们研究了海藻糖多聚酸转运蛋白MmpL10。生化数据表明MmpL10形成同三聚体,其寡聚化由卷曲螺旋结构域驱动。结构建模和电子显微镜数据显示存在一个跨越分枝杆菌细胞壁并延伸至霉菌膜的管状延伸结构。由于大多数MmpL蛋白都有这种延伸结构,寡聚化可能是该转运蛋白家族的一个共同特征,可能参与MmpL货物的运输。

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