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α1-蛋白酶抑制剂和硫酸化多糖对mβ-顶体蛋白酶活性的影响。

Effect of alpha 1-proteinase inhibitor and sulphated polysaccharides on the activity of m beta-acrosin.

作者信息

Long W F, Williamson F B

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1983 Nov 30;117(1):319-23. doi: 10.1016/0006-291x(83)91578-4.

DOI:10.1016/0006-291x(83)91578-4
PMID:6229250
Abstract

Purified m beta-acrosin catalysed amidolysis in vitro of several p-nitroanilides with C-terminal arginine residues. alpha 1-proteinase inhibitor inhibited amidolysis catalysed by the enzyme. This effect of alpha 1-Proteinase inhibitor was not prevented by pre-incubation of the enzyme with heparin or any other glycosaminoglycan. Pre-incubation of the enzyme with sulphated dextran or sulphated cellulose alleviated the effect of alpha 1-proteinase inhibitor. These results are discussed in terms of possible in vivo modulation by alpha 1-proteinase inhibitor of acrosin activity.

摘要

纯化的β-顶体蛋白酶在体外催化了几种带有C末端精氨酸残基的对硝基苯胺的酰胺水解反应。α1-蛋白酶抑制剂抑制了该酶催化的酰胺水解反应。α1-蛋白酶抑制剂的这种作用不会因该酶与肝素或任何其他糖胺聚糖的预孵育而受到阻止。该酶与硫酸化葡聚糖或硫酸化纤维素的预孵育减轻了α1-蛋白酶抑制剂的作用。根据α1-蛋白酶抑制剂对顶体蛋白酶活性可能的体内调节作用对这些结果进行了讨论。

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