猪肝多肽链延伸因子I亚基的相互作用。EF-1α·EF-1βγ和EF-1β复合物的形成。

Interaction of subunits of polypeptide chain elongation factor I from pig liver. Formation of EF-1alpha.EF-1betagamma and EF-1beta complexes.

作者信息

Nagata S, Motoyoshi K, Iwasaki K

出版信息

J Biochem. 1978 Feb;83(2):423-9. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131929.

DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131929

Abstract

In the preceding papers, we showed that one of the two complementar factors of polypeptide chain elongation factor 1 (EF-1) from pig liver, EF-1alpha, functionally corresponds to bacterial EF-Tu (Nagata, S., Iwasaki, K., and Kaziro, Y. (1976) Arch. Biochem. Biophys. 172, 168), while the other, EF-1betagamma, as well as one of its subunits, EF-1beta, corresponds to bacterial EF-Ts (Motoyoshi, K. and Iwasaki, K. (1977) J. Biochem. 82, 703). Therefore, the interaction between EF-1alpha and EF-1 betagamma or EF-1beta was was examined and the following results were obtained. i) EF-1betagamma catalytically promoted the exchange of [14C]GDP bound to EF-1alpha with exogenous [3H]GDP. ii). In the absence of the exogenous guanine nucleotide, EF-1betagamma as well as EF-1beta could displace GDP bound to EF-1alpha to form an EF-1alpha.EF-1betagamma as well as an EF-1alpha.EF-1beta complex. iii) The occurrence of EF-1alpha.EF-1betagamma and EF-1alpha.EF-1beta complexes was demonstrated by gel filtration on Sephadex G-150. These results strongly indicate that the mechanism of the action of EF-1betagamma or EF-1beta in converting EF-1alpha.GDP into EF-1alpha.GTP is analogous to bacterial EF-Ts, and the reaction is accomplished by the following reactions; EF-1alpha.GDP + EF-1betagamma (or EF-1beta) in equilibrium EF-1alpha.EF-1betagamma (or EF-1beta) + GDP; EF-1alpha.EF-1beta (or EF-1beta) + GTP IN EQUILIBRIUM EF-1alpha.GTP + EF-1betagamma (or EF-1beta).

摘要

在之前的论文中，我们表明猪肝多肽链延长因子1（EF-1）的两个互补因子之一，EF-1α，在功能上对应于细菌EF-Tu（长田诚、岩崎健、和香取洋二（1976年）《生物化学与生物物理学报》172卷，第168页），而另一个，EF-1βγ，以及它的一个亚基EF-1β，对应于细菌EF-Ts（本吉义、岩崎健（1977年）《生物化学杂志》82卷，第703页）。因此，对EF-1α与EF-1βγ或EF-1β之间的相互作用进行了研究，并得到了以下结果。i）EF-1βγ催化促进与EF-1α结合的[14C]GDP与外源[3H]GDP的交换。ii）在没有外源鸟嘌呤核苷酸的情况下，EF-1βγ以及EF-1β能够取代与EF-1α结合的GDP，形成EF-1α·EF-1βγ以及EF-1α·EF-1β复合物。iii）通过在Sephadex G-150上进行凝胶过滤证明了EF-1α·EF-1βγ和EF-1α·EF-1β复合物的存在。这些结果有力地表明，EF-1βγ或EF-1β将EF-1α·GDP转化为EF-1α·GTP的作用机制类似于细菌EF-Ts，并且该反应通过以下反应完成；EF-1α·GDP + EF-1βγ（或EF-1β）平衡 EF-1α·EF-1βγ（或EF-1β） + GDP；EF-1α·EF-1β（或EF-1β） + GTP 平衡 EF-1α·GTP + EF-1βγ（或EF-1β）。