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纤连蛋白的细胞附着活性可以被该分子的小合成片段复制。

Cell attachment activity of fibronectin can be duplicated by small synthetic fragments of the molecule.

作者信息

Pierschbacher M D, Ruoslahti E

出版信息

Nature. 1984;309(5963):30-3. doi: 10.1038/309030a0.

DOI:10.1038/309030a0
PMID:6325925
Abstract

The ability of fibronectin to bind cells can be accounted for by the tetrapeptide L-arginyl-glycyl-L-aspartyl-L-serine, a sequence which is part of the cell attachment domain of fibronectin and present in at least five other proteins. This tetrapeptide may constitute a cellular recognition determinant common to several proteins.

摘要

纤连蛋白结合细胞的能力可由四肽L-精氨酰-甘氨酰-L-天冬氨酰-L-丝氨酸来解释,该序列是纤连蛋白细胞附着结构域的一部分,并且至少存在于其他五种蛋白质中。这种四肽可能构成几种蛋白质共有的细胞识别决定因素。

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Cell attachment activity of fibronectin can be duplicated by small synthetic fragments of the molecule.纤连蛋白的细胞附着活性可以被该分子的小合成片段复制。
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