Suppr超能文献

兔网织红细胞多核糖体组分中延伸因子1的磷酸化作用

Phosphorylation of elongation factor 1 in polyribosome fraction of rabbit reticulocytes.

作者信息

Davydova E K, Sitikov A S, Ovchinnikov L P

出版信息

FEBS Lett. 1984 Oct 29;176(2):401-5. doi: 10.1016/0014-5793(84)81206-5.

Abstract

A single protein, Mr approximately 50000, is shown to be phosphorylated during incubation of a mono- and polyribosome fraction of rabbit reticulocytes with [gamma-32P]ATP at a low ionic strength. This protein has been identified as the elongation factor 1 alpha (EF-1 alpha). The phosphorylated EF-1 alpha, in contrast to the unmodified factor, is not detected in complexes with mono- and polyribosomes. It is suggested that the phosphorylation of EF-1 alpha can result in its decompartmentation from polyribosomes and thus affect the rate of protein synthesis.

摘要

在低离子强度下,用[γ-32P]ATP孵育兔网织红细胞的单核糖体和多核糖体组分时,发现一种分子量约为50000的单一蛋白质发生了磷酸化。这种蛋白质已被鉴定为延伸因子1α(EF-1α)。与未修饰的因子相比,磷酸化的EF-1α在与单核糖体和多核糖体形成的复合物中未被检测到。有人认为,EF-1α的磷酸化可能导致其从多核糖体中解离,从而影响蛋白质合成的速率。

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验