Suppr超能文献

与零长度交联化合物反应形成的共价肌动蛋白-亚片段1复合物的化学计量学。

Stoichiometry of covalent actin-subfragment 1 complexes formed on reaction with a zero-length cross-linking compound.

作者信息

Heaphy S, Tregear R

出版信息

Biochemistry. 1984 May 8;23(10):2211-4. doi: 10.1021/bi00305a017.

Abstract

The interaction of actin and rabbit subfragment 1 has been reexamined by using a carbodiimide cross-linking reagent. A major doublet with an apparent molecular weight of 134 000 as judged by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis has been identified. A minor product of much higher molecular weight is also formed. Stoichiometry determinations using [3H]actin and [14C]subfragment 1 indicate that the major doublet is a 1:1 complex of actin and subfragment 1. This result confirms that reported by Sutoh (1983) [ Sutoh , K. (1983) Biochemistry 22, 1579-1585]

摘要

通过使用碳二亚胺交联试剂,对肌动蛋白与兔肌球蛋白亚片段1的相互作用进行了重新研究。通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳判断,已鉴定出一种主要的双峰,其表观分子量为134000。还形成了一种分子量高得多的次要产物。使用[³H]肌动蛋白和[¹⁴C]亚片段1进行的化学计量测定表明,主要的双峰是肌动蛋白和亚片段1的1:1复合物。这一结果证实了Sutoh(1983年)[Sutoh,K.(1983年)《生物化学》22,1579 - 1585]所报道的结果。

文献AI研究员

20分钟写一篇综述,助力文献阅读效率提升50倍。

立即体验

用中文搜PubMed

大模型驱动的PubMed中文搜索引擎

马上搜索

文档翻译

学术文献翻译模型,支持多种主流文档格式。

立即体验