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氯仿与血红蛋白半胱氨酸的结合。

Binding of chloroform to the cysteine of hemoglobin.

作者信息

Pereira M A, Chang L W, Ferguson J L, Couri D

出版信息

Chem Biol Interact. 1984 Sep 1;51(1):115-24. doi: 10.1016/0009-2797(84)90024-3.

DOI:10.1016/0009-2797(84)90024-3
PMID:6744473
Abstract

The products of the covalent binding of chloroform to rat hemoglobin during microsomal metabolism were isolated and identified by gas chromatography (GC) and mass spectroscopy (MS). After isolation by Proteinase K hydrolysis, amino acid analysis and cellulose thin-layer chromatography (TLC), the major product was identified by GC/MS as N-hydroxymethyl cysteine and a minor product as 2-hydroxythiazolidine-4-carboxylic acid. N-Hydroxymethyl cysteine is proposed to be formed during isolation from the 2-oxothiazolidine-4-carboxylic acid present in the intact hemoglobin.

摘要

在微粒体代谢过程中,氯仿与大鼠血红蛋白共价结合的产物通过气相色谱(GC)和质谱(MS)进行分离和鉴定。经蛋白酶K水解、氨基酸分析和纤维素薄层色谱(TLC)分离后,通过GC/MS鉴定出主要产物为N-羟甲基半胱氨酸,次要产物为2-羟基噻唑烷-4-羧酸。推测N-羟甲基半胱氨酸是在从完整血红蛋白中存在的2-氧代噻唑烷-4-羧酸分离过程中形成的。

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