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牛项韧带κ-弹性蛋白中赖氨酸的ε-氨基胍基化的可及性

Accessibility of epsilon-amino groups of lysine to guanidination in kappa-elastin from bovine ligamentum nuchae.

作者信息

Han K, Davril M, Moczar M, Moczar E

出版信息

Paroi Arterielle. 1981;7(1):37-40.

PMID:6803216
Abstract

Kappa-Elastin contains 3.81 lysyl residues per 1000 residues of amino acids. Among these residues, free epsilon-amino groups represent about 16 p. 100, as revealed by guanidination, the buried lysyl residues (buried epsilon-amino groups) represent about 33 p. 100, as revealed by dansylation. After drastic reduction by borohydride, no aldimine bonds were detected and only 6 p. 100 of "deeply buried" amino groups of lysyl residues were detected by a second dansylation. The remaining lysines (about 46 p. 100) are engaged or inaccessible.

摘要

κ-弹性蛋白每1000个氨基酸残基中含有3.81个赖氨酰残基。在这些残基中,胍基化显示游离ε-氨基约占100的16%,丹磺酰化显示埋藏的赖氨酰残基(埋藏的ε-氨基)约占100的33%。用硼氢化物剧烈还原后,未检测到醛亚胺键,第二次丹磺酰化仅检测到100中6%的赖氨酰残基“深埋”氨基。其余的赖氨酸(约占100的46%)处于结合状态或无法接近。

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引用本文的文献

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Carbamylation of elastic fibers is a molecular substratum of aortic stiffness.弹性纤维的氨甲酰化是主动脉僵硬的分子基础。
Sci Rep. 2021 Sep 8;11(1):17827. doi: 10.1038/s41598-021-97293-5.