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胰岛素刺激分离的大鼠肝细胞中可溶性蛋白质的合成。

Insulin stimulates synthesis of soluble proteins in isolated rat hepatocytes.

作者信息

Clark R L, Hansen R J

出版信息

Biochem J. 1980 Sep 15;190(3):615-9. doi: 10.1042/bj1900615.

Abstract

The incorporation of [3H]leucine into soluble cellular protein was measured in isolated hepatocytes at extracellular leucine concentrations ranging from 0.15 to 20.0 mM. Insulin caused a 12--15% stimulation of [3H]leucine incorporation in the presence of high extracellular leucine concentrations. It is concluded that insulin causes a small but significant increase in the rate of hepatic protein synthesis.

摘要

在细胞外亮氨酸浓度范围为0.15至20.0 mM的分离肝细胞中,测定了[³H]亮氨酸掺入可溶性细胞蛋白的情况。在细胞外亮氨酸浓度较高时,胰岛素使[³H]亮氨酸掺入增加了12%至15%。得出的结论是,胰岛素使肝脏蛋白质合成速率有小幅但显著的增加。

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本文引用的文献

3
Gluconeogenesis in the perfused rat liver.灌注大鼠肝脏中的糖异生作用。
Biochem J. 1966 Nov;101(2):284-92. doi: 10.1042/bj1010284.

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