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猴免疫缺陷病毒基质抗原的晶体结构及其对病毒组装的影响。

Crystal structure of SIV matrix antigen and implications for virus assembly.

作者信息

Rao Z, Belyaev A S, Fry E, Roy P, Jones I M, Stuart D I

机构信息

Laboratory of Molecular Biophysics, Oxford, UK.

出版信息

Nature. 1995 Dec 14;378(6558):743-7. doi: 10.1038/378743a0.

Abstract

Simian immunodeficiency virus (SIV) is closely related to human immunodeficiency virus (HIV), their matrix antigens (MAs) sharing some 50% sequence identity. MA is a component of Pr55Gag, the sole protein required for assembly of the virion shell. MA targets Pr55 to the plasma membrane, and facilitates incorporation of the virus envelope protein and assembly of the Pr55Gag shell. Cleavage of Pr55 by the viral protease produces the mature protein of relative molecular mass 17-18K, which underlies the host-derived membrane and is important in both virus entry and nuclear localization of the virion core. Here we report the crystal structure of SIV MA. The molecule forms a trimer consistent with oligomerization in vitro, the observed virion architecture, and various biological properties of MA.

摘要

猴免疫缺陷病毒(SIV)与人类免疫缺陷病毒(HIV)密切相关,它们的基质抗原(MA)具有约50%的序列同一性。MA是Pr55Gag的一个组成部分,Pr55Gag是病毒粒子外壳组装所需的唯一蛋白质。MA将Pr55靶向质膜,并促进病毒包膜蛋白的掺入和Pr55Gag外壳的组装。病毒蛋白酶对Pr55的切割产生相对分子质量为17 - 18K的成熟蛋白,该蛋白位于宿主来源的膜下方,在病毒进入和病毒粒子核心的核定位中都很重要。在此,我们报告了SIV MA的晶体结构。该分子形成三聚体,这与体外寡聚化、观察到的病毒粒子结构以及MA的各种生物学特性一致。

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