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白色念珠菌氧化角鲨烯环化酶必需功能基团的增溶与鉴定

Solubilization and identification of essential functional groups of Candida albicans oxidosqualene cyclase.

作者信息

Carrano L, Noe M, Grosa G, Milla P, Denaro M, Islam K

机构信息

Lepetit Research Center, Marion Merrell Dow Research Institute, Gerenzano (Va), Italy.

出版信息

J Med Vet Mycol. 1995 Jan-Feb;33(1):53-8.

PMID:7650579
Abstract

The enzyme properties and location of essential functional groups of solubilized oxidosqualene cyclase of Candida albicans have been studied. We show that the C. albicans enzyme is much more heat-labile compared with Saccharomyces cerevisiae and rat liver cyclases, requires a histidyl residue for enzyme activity, contains an essential thiol residue either close to or in the active site and exhibits a carbocationic mechanism for catalysis, as the enzyme-bound substrate protects the enzyme from inactivation by a site-directed inactivator.

摘要

对白假丝酵母溶解的氧化角鲨烯环化酶的酶性质和必需官能团的位置进行了研究。我们发现,与酿酒酵母和大鼠肝脏环化酶相比,白假丝酵母的这种酶对热更不稳定,酶活性需要一个组氨酸残基,在活性位点附近或活性位点含有一个必需的巯基残基,并且表现出碳正离子催化机制,因为与酶结合的底物可保护该酶不被定点灭活剂灭活。

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