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在大肠杆菌中作为与谷胱甘肽S-转移酶的融合蛋白表达的野生型和突变型HIV-1及HIV-2反式激活因子蛋白。

Wild-type and mutant HIV-1 and HIV-2 Tat proteins expressed in Escherichia coli as fusions with glutathione S-transferase.

作者信息

Rhim H, Echetebu C O, Herrmann C H, Rice A P

机构信息

Division of Molecular Virology, Baylor College of Medicine, Houston, Texas 77030.

出版信息

J Acquir Immune Defic Syndr (1988). 1994 Nov;7(11):1116-21.

PMID:7932078
Abstract

Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) and HIV-2 encode related transcriptional activators known as Tat-1 and Tat-2, respectively, that are required for efficient viral replication. The Tat proteins have been studied extensively, and it appears that their mechanism of action is unique to the primate immunodeficiency viruses or a few distantly related lentiviruses. Here we describe a collection of 24 wild-type and mutant Tat-1 and Tat-2 proteins that are expressed in Escherichia coli as fusions with glutathione S-transferase (GST). The GST-Tat fusions can be used for biochemical studies after simple purification from E. coli lysates in a single step under nondenaturing conditions. The availability of these GST-Tat fusions should be useful to investigators examining biochemical properties of Tat-1 and Tat-2 proteins. E. coli cultures harboring GST-Tat fusions described here are available through the National Institute of Health AIDS Research and Reference Reagent Program.

摘要

1型人类免疫缺陷病毒(HIV-1)和HIV-2分别编码相关的转录激活因子,即Tat-1和Tat-2,它们是病毒有效复制所必需的。Tat蛋白已得到广泛研究,其作用机制似乎是灵长类免疫缺陷病毒或少数远缘慢病毒所特有的。在此,我们描述了一组24种野生型和突变型Tat-1和Tat-2蛋白,它们在大肠杆菌中作为与谷胱甘肽S-转移酶(GST)的融合蛋白表达。GST-Tat融合蛋白在非变性条件下从大肠杆菌裂解物中一步简单纯化后,可用于生化研究。这些GST-Tat融合蛋白的可用性对于研究Tat-1和Tat-2蛋白生化特性的研究人员应该是有用的。携带本文所述GST-Tat融合蛋白的大肠杆菌培养物可通过美国国立卫生研究院艾滋病研究和参考试剂计划获得。

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