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视网膜母细胞瘤蛋白中单个半胱氨酸706至酪氨酸的取代导致癌蛋白结合失活。

Inactivation of oncoprotein binding by a single Cys706-to-Tyr substitution in the retinoblastoma protein.

作者信息

Saijo M, Kato M V, Sasaki M S, Ishizaki K, Taya Y

机构信息

Biology Division, National Cancer Center Research Institute, Tokyo, Japan.

出版信息

FEBS Lett. 1994 Mar 7;340(3):181-4. doi: 10.1016/0014-5793(94)80133-9.

DOI:10.1016/0014-5793(94)80133-9
PMID:8131841
Abstract

We previously found a new single amino acid substitution at codon 706 (Cys-to-Tyr) of the retinoblastoma (RB) gene in a sporadic retinoblastoma patient. The glutathione S-transferase-RB fused protein containing this mutation was here tested for binding to SV40 large T antigen and adenovirus E1A protein, and was shown to have lost its binding affinity. Thus, Tyr, as well as Phe, residues substituted for Cys706 were found to abolish the RB protein activity.

摘要

我们之前在一名散发性视网膜母细胞瘤患者的视网膜母细胞瘤(RB)基因第706密码子处发现了一个新的单氨基酸替换(从半胱氨酸到酪氨酸)。在此对含有该突变的谷胱甘肽S-转移酶-RB融合蛋白与SV40大T抗原和腺病毒E1A蛋白的结合情况进行了检测,结果显示其结合亲和力丧失。因此,发现取代半胱氨酸706的酪氨酸以及苯丙氨酸残基都会消除RB蛋白的活性。

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