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葡萄糖氧化酶共价结合于聚甲基丙烯酸羟乙酯膜上的生物反应器应用。

Bioreactor applications of glucose oxidase covalently bonded on pHEMA membranes.

作者信息

Arica M Y, Hasirci V

机构信息

Middle East Technical University, Department of Biological Sciences, Ankara, Turkey.

出版信息

Biomaterials. 1993 Sep;14(11):803-8. doi: 10.1016/0142-9612(93)90001-i.

DOI:10.1016/0142-9612(93)90001-i
PMID:8218733
Abstract

Glucose oxidase was immobilized onto poly(2-hydroxyethyl methacrylate) membranes by covalent bonding through epichlorohydrin. The highest immobilization efficiency was found to be 17.4%. The Km values were 5.9 and 8.8 mM for free and bound enzymes, respectively, and the Vmax values were 0.071 and 0.067 mM/min for free and bound enzymes. When the medium was saturated with oxygen Km was not altered significantly but Vmax was. The optimum pHs for the free and bound enzyme were determined to be 5 and 6, respectively, and the optimum temperature was 30 degrees C for both forms. The inactivation constant for the bound enzyme was found to be 1.7 x 10(-4) min-1.

摘要

葡萄糖氧化酶通过环氧氯丙烷共价键合固定在聚(甲基丙烯酸2-羟乙酯)膜上。发现最高固定效率为17.4%。游离酶和固定化酶的Km值分别为5.9和8.8 mM,Vmax值分别为0.071和0.067 mM/min。当介质被氧气饱和时,Km没有显著变化,但Vmax有变化。游离酶和固定化酶的最适pH分别确定为5和6,两种形式的最适温度均为30℃。发现固定化酶的失活常数为1.7×10⁻⁴ min⁻¹。

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