Suppr超能文献

来自HIV-1包膜糖蛋白GP41的融合结构域结合肽对HIV-1感染的抑制作用。

Inhibition of HIV-1 infection by a fusion domain binding peptide from the HIV-1 envelope glycoprotein GP41.

作者信息

Jiang S, Lin K, Strick N, Neurath A R

机构信息

New York Blood Center, NY 10021.

出版信息

Biochem Biophys Res Commun. 1993 Sep 15;195(2):533-8. doi: 10.1006/bbrc.1993.2078.

Abstract

A synthetic peptide, corresponding to the sequence (637-666) of the HIV-1 glycoprotein gp41, inhibited the replication of an array of HIV-1 strains. The peptide (637-666) selectively binds to the fusion domain at the N-terminus of gp41, suggesting that inhibition of HIV-1 infection is caused by blocking fusion of HIV-1 with cells or of infected cells with uninfected cells. Since this peptide has antiviral activity against both homologous and heterologous HIV-1 isolates and has no detectable cytotoxicity, it offers a novel approach to chemotherapy and prophylaxis of AIDS.

摘要

一种与HIV-1糖蛋白gp41序列(637 - 666)相对应的合成肽,抑制了一系列HIV-1毒株的复制。肽(637 - 666)选择性地结合到gp41 N端的融合结构域,这表明对HIV-1感染的抑制是通过阻断HIV-1与细胞的融合或感染细胞与未感染细胞的融合而引起的。由于该肽对同源和异源HIV-1分离株均具有抗病毒活性且无明显细胞毒性,它为艾滋病的化疗和预防提供了一种新方法。

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