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人源 cdc25B 磷酸酶对人源 p34cdc2 激酶的苏氨酸 -14 和酪氨酸 -15 位点进行去磷酸化作用。

Dephosphorylation of human p34cdc2 kinase on both Thr-14 and Tyr-15 by human cdc25B phosphatase.

作者信息

Honda R, Ohba Y, Nagata A, Okayama H, Yasuda H

机构信息

Division of Biology, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Kanazawa University, Ishikawa, Japan.

出版信息

FEBS Lett. 1993 Mar 8;318(3):331-4. doi: 10.1016/0014-5793(93)80540-b.

Abstract

In mammalian cells, p34cdc2 kinase undergoes phosphorylation at threonine-14, tyrosine-15 and threonine-161 in the S and G2 phases of the cell cycle. At the onset of mitosis, the kinase becomes dephosphorylated at threonine-14 and tyrosine-15, resulting in activation. Cdc25 phosphatase has been shown to dephosphorylate tyrosine-15 in vitro, but whether it also does at threonine-14 remains unclear. In this study, we have found that human cdc25B phosphatase dephosphorylates both threonine-14 and tyrosine-15 but not threonine-161.

摘要

在哺乳动物细胞中,p34cdc2激酶在细胞周期的S期和G2期,其苏氨酸-14、酪氨酸-15和苏氨酸-161位点会发生磷酸化。在有丝分裂开始时,该激酶在苏氨酸-14和酪氨酸-15位点发生去磷酸化,从而被激活。已证明Cdc25磷酸酶在体外可使酪氨酸-15去磷酸化,但它是否也能使苏氨酸-14去磷酸化尚不清楚。在本研究中,我们发现人cdc25B磷酸酶可使苏氨酸-14和酪氨酸-15都去磷酸化,但不能使苏氨酸-161去磷酸化。

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