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不同酶处理对兔骨骼肌肌原纤维中肌联蛋白片段释放的影响。一种800 kDa肌联蛋白多肽的纯化。

Effects of different enzymic treatments on the release of titin fragments from rabbit skeletal myofibrils. Purification of an 800 kDa titin polypeptide.

作者信息

Astier C, Labbé J P, Roustan C, Benyamin Y

机构信息

Centre de Recherches de Biochimie Macromoléculaire LP 9008 (C.N.R.S.), Université Montpellier I, France.

出版信息

Biochem J. 1993 Mar 15;290 ( Pt 3)(Pt 3):731-4. doi: 10.1042/bj2900731.

Abstract

In myofibrils, titin (also called connectin) molecules span from Z line to M line and constitute a third filament system containing an elastic domain in the I band. This giant protein is particularly sensitive to proteolysis in situ. Treatment of rabbit skeletal myofibrils with exogenous proteinases induces a release of titin fragments, which are detected in the soluble myofibrillar fraction. The cleavage of titin occurs at specific points localized at the proximity of Z line and could lead to a concomitant release of alpha-actinin.

摘要

在肌原纤维中,肌联蛋白(也称为连接蛋白)分子从Z线延伸至M线,构成了第三个细丝系统,该系统在I带含有一个弹性结构域。这种巨大的蛋白质在原位对蛋白水解特别敏感。用外源性蛋白酶处理兔骨骼肌原纤维会诱导肌联蛋白片段的释放,这些片段可在可溶性肌原纤维组分中检测到。肌联蛋白的切割发生在Z线附近的特定位置,可能会导致α-辅肌动蛋白的同时释放。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/0619/1132341/b3f44a21f833/biochemj00115-0102-a.jpg

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