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分辨率为2.5埃的大肠杆菌EF-Tu.EF-Ts复合物的结构。

The structure of the Escherichia coli EF-Tu.EF-Ts complex at 2.5 A resolution.

作者信息

Kawashima T, Berthet-Colominas C, Wulff M, Cusack S, Leberman R

机构信息

European Molecular Biology Laboratory, Grenoble Outstation, France.

出版信息

Nature. 1996 Feb 8;379(6565):511-8. doi: 10.1038/379511a0.

Abstract

The crystal structure of the EF-Tu.EF-Ts complex from Escherichia coli has been determined to a resolution of 2.5 A. The complex contains two subunits of each of the elongation factors. The two EF-Ts molecules form a tight dimer, but there is little contact between the two EF-Tu molecules. The interaction of EF-Ts with EF-Tu results principally in the disruption of the Mg2+ ion binding site, thereby reducing the affinity of EF-Tu for guanine nucleotides.

摘要

已确定来自大肠杆菌的EF-Tu.EF-Ts复合物的晶体结构,分辨率为2.5埃。该复合物包含每种延伸因子的两个亚基。两个EF-Ts分子形成紧密的二聚体,但两个EF-Tu分子之间几乎没有接触。EF-Ts与EF-Tu的相互作用主要导致Mg2+离子结合位点的破坏,从而降低EF-Tu对鸟嘌呤核苷酸的亲和力。

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