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蛋白质结构中的新型金属位点。

Novel metal sites in protein structures.

作者信息

Volbeda A, Fontecilla-Camps J C, Frey M

机构信息

Laboratoire de Cristallographie et de Cristallogénèse des Protéines, Institut de Biologie Structurale J P Ebel (CEA, CNRS), Grenoble, France.

出版信息

Curr Opin Struct Biol. 1996 Dec;6(6):804-12. doi: 10.1016/s0959-440x(96)80011-x.

DOI:10.1016/s0959-440x(96)80011-x
PMID:8994881
Abstract

Recently, the three-dimensional structures of several novel metalloenzymes have been solved. Of special interest are those containing uncommon and/or not well characterized metals such as molybdenum, tungsten, nickel, vanadium and cobalt. Modulated by the protein environment, the specific properties of these metals and of special metal-binding cofactors such as siroheme and topa quinone are used to catalyze a vast array of fascinating reactions.

摘要

最近,几种新型金属酶的三维结构已得到解析。特别令人感兴趣的是那些含有不常见和/或特征不明确的金属的酶,如钼、钨、镍、钒和钴。在蛋白质环境的调节下,这些金属以及特殊的金属结合辅因子(如丝氨酸亚铁血红素和对苯二酚醌)的特殊性质被用于催化大量引人入胜的反应。

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引用本文的文献

1
Zn2+ activates large conductance Ca2+-activated K+ channel via an intracellular domain.Zn2+ 通过细胞内结构域激活大电导钙激活钾通道。
J Biol Chem. 2010 Feb 26;285(9):6434-42. doi: 10.1074/jbc.M109.069211. Epub 2009 Dec 26.