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催化反应过程中捕获的磷酸化酶的晶体结构。

Crystal structure of a trapped phosphoenzyme during a catalytic reaction.

作者信息

Lee Y H, Olson T W, Ogata C M, Levitt D G, Banaszak L J, Lange A J

出版信息

Nat Struct Biol. 1997 Aug;4(8):615-8. doi: 10.1038/nsb0897-615.

DOI:10.1038/nsb0897-615
PMID:9253407
Abstract

The crystal structure of the fructose-2,6-bisphosphatase domain trapped during the reaction reveal a phosphorylated His 258, and a water molecule immobilized by the product, fructose-6-phosphate. The geometry suggests that the dephosphorylation step requires prior removal of the product for an 'associative in-line' phosphoryl transfer to the catalytic water.

摘要

反应过程中捕获的果糖-2,6-二磷酸酶结构域的晶体结构显示出一个磷酸化的组氨酸258，以及一个被产物果糖-6-磷酸固定的水分子。其几何结构表明，去磷酸化步骤需要在进行“协同线性”磷酰基转移至催化水之前先去除产物。

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