Suppr超能文献

C末端融合的组氨酸标签对酶的加工以及动力学和折叠参数的意外影响。

Unexpected influence of a C-terminal-fused His-tag on the processing of an enzyme and on the kinetic and folding parameters.

作者信息

Ledent P, Duez C, Vanhove M, Lejeune A, Fonzé E, Charlier P, Rhazi-Filali F, Thamm I, Guillaume G, Samyn B, Devreese B, Van Beeumen J, Lamotte-Brasseur J, Frère J M

机构信息

Centre for Protein Engineering, Université de Liège, Institut de Chimie, Belgium.

出版信息

FEBS Lett. 1997 Aug 18;413(2):194-6. doi: 10.1016/s0014-5793(97)00908-3.

Abstract

The addition of a poly-His C-terminal extension, designed to facilitate the purification of the protein, to the beta-lactamase of a thermophilic Bacillus licheniformis strain modified the site of action of the signal peptidase. This resulted in the secretion of a protein with a different N-terminus, showing that this type of protein engineering might not always be as 'neutral' as generally assumed.

摘要

在嗜热地衣芽孢杆菌菌株的β-内酰胺酶上添加一个旨在促进蛋白质纯化的多组氨酸C末端延伸,改变了信号肽酶的作用位点。这导致分泌出一种具有不同N末端的蛋白质,表明这种类型的蛋白质工程可能并不总是像通常所认为的那样“中性”。

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