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来自香茅假单胞菌的乙酰辅酶A羧化酶复合物的稳定化

Stabilization of an acetyl-coenzyme A carboxylase complex from Pseudomonas citronellolis.

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Fall R R

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Biochim Biophys Acta. 1976 Dec 20;450(3):475-80. doi: 10.1016/0005-2760(76)90022-9.

Abstract

Using stabilizing conditions the acetyl-CoA carboxylase (EC 6.4.1.2) of Pseudomonas citronellolis has been isolated as a complex containing four different polypeptide chains with molecular weights of 53 000, 36 000, 33 000 and 25 000. Evidence is presented to suggest that these polypeptide chains correspond to distinct biotin carboxylase, transcarboxylase and biotin carboxyl carrier protein subunits in analogy with similar subunits of Escherichia coli acetyl-CoA carboxylase, an unstable complex in vitro.

摘要

在稳定条件下,已分离出香茅假单胞菌的乙酰辅酶A羧化酶(EC 6.4.1.2),它是一种复合物,包含四条不同的多肽链,分子量分别为53000、36000、33000和25000。有证据表明,这些多肽链分别对应于不同的生物素羧化酶、转羧酶和生物素羧基载体蛋白亚基,这与体外不稳定的大肠杆菌乙酰辅酶A羧化酶的类似亚基相似。

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