• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

Overproduction of an alpha-amylase/glucoamylase fusion protein in Aspergillus oryzae using a high expression vector.

作者信息

Shibuya I, Tsuchiya K, Tamura G, Ishikawa T, Hara S

机构信息

Research Institute, Brewing Resources Co., Ltd., Tokyo, Japan.

出版信息

Biosci Biotechnol Biochem. 1992 Oct;56(10):1674-5. doi: 10.1271/bbb.56.1674.

DOI:10.1271/bbb.56.1674
PMID:1369066
Abstract
摘要

相似文献

1
Overproduction of an alpha-amylase/glucoamylase fusion protein in Aspergillus oryzae using a high expression vector.利用高表达载体在米曲霉中过量生产α-淀粉酶/糖化酶融合蛋白。
Biosci Biotechnol Biochem. 1992 Oct;56(10):1674-5. doi: 10.1271/bbb.56.1674.
2
Expression and secretion of alpha-amylase and glucoamylase in Saccharomyces cerevisiae.酿酒酵母中α-淀粉酶和糖化酶的表达与分泌
Chin J Biotechnol. 1994;10(4):241-8.
3
Development of yeast strains for the efficient utilisation of starch: evaluation of constructs that express alpha-amylase and glucoamylase separately or as bifunctional fusion proteins.用于高效利用淀粉的酵母菌株的开发:对分别表达α-淀粉酶和糖化酶或表达双功能融合蛋白的构建体的评估。
Appl Microbiol Biotechnol. 1995 Nov;43(6):1067-76. doi: 10.1007/BF00166927.
4
Analysis of enzyme production by submerged culture of Aspergillus oryzae using whole barley.利用整粒大麦对米曲霉进行深层培养产酶的分析。
Biosci Biotechnol Biochem. 2009 Oct;73(10):2190-5. doi: 10.1271/bbb.90270. Epub 2009 Oct 7.
5
Contribution ratios of amyA, amyB, amyC genes to high-level α-amylase expression in Aspergillus oryzae.米曲霉中amyA、amyB、amyC基因对高水平α-淀粉酶表达的贡献率
Biosci Biotechnol Biochem. 2012;76(8):1477-83. doi: 10.1271/bbb.120142. Epub 2012 Aug 7.
6
Functional elements of the promoter region of the Aspergillus oryzae glaA gene encoding glucoamylase.米曲霉编码糖化酶的glaA基因启动子区域的功能元件。
Curr Genet. 1992 Aug;22(2):85-91. doi: 10.1007/BF00351466.
7
Indigestible dextrin is an excellent inducer for α-amylase, α-glucosidase and glucoamylase production in a submerged culture of Aspergillus oryzae.不可消化的糊精是米曲霉液体深层发酵生产α-淀粉酶、α-葡萄糖苷酶和糖化酶的优良诱导物。
Biotechnol Lett. 2012 Feb;34(2):347-51. doi: 10.1007/s10529-011-0777-3. Epub 2011 Oct 19.
8
The glucoamylase cDNA from Aspergillus oryzae: its cloning, nucleotide sequence, and expression in Saccharomyces cerevisiae.米曲霉的糖化酶cDNA:其克隆、核苷酸序列及在酿酒酵母中的表达。
Agric Biol Chem. 1991 Apr;55(4):941-9.
9
[Effect of the physiological conditions on alpha-amylase and glucoamylase formation by a selected strain of Aspergillus oryzae].[生理条件对米曲霉特定菌株产生α-淀粉酶和糖化酶的影响]
Mikrobiologiia. 1983 May-Jun;52(3):422-7.
10
Expression of Aspergillus oryzae alpha-amylase gene in Saccharomyces cerevisiae.米曲霉α-淀粉酶基因在酿酒酵母中的表达。
FEMS Microbiol Lett. 1993 Aug 15;112(1):119-23. doi: 10.1111/j.1574-6968.1993.tb06433.x.

引用本文的文献

1
Evaluation of a Malaysian soy sauce strain NSK for γ-aminobutyric acid (GABA) production using different native sugars.评估马来西亚酱油菌株NSK利用不同天然糖生产γ-氨基丁酸(GABA)的能力。
Food Sci Biotechnol. 2018 Jan 5;27(2):479-488. doi: 10.1007/s10068-017-0289-6. eCollection 2018 Apr.
2
Alanine substitution in cellobiohydrolase provides new insights into substrate threading.丙氨酸取代物在纤维二糖水解酶中为底物穿线提供了新的见解。
Sci Rep. 2017 Nov 24;7(1):16320. doi: 10.1038/s41598-017-16434-x.
3
Gene cloning, purification, and characterization of a novel peptidoglutaminase-asparaginase from Aspergillus sojae.
从 Aspergillus sojae 中克隆、纯化和鉴定一种新型的肽谷氨酰胺酶-天冬酰胺酶。
Appl Environ Microbiol. 2012 Aug;78(15):5182-8. doi: 10.1128/AEM.00765-12. Epub 2012 May 18.
4
Novel hydrophobic surface binding protein, HsbA, produced by Aspergillus oryzae.米曲霉产生的新型疏水表面结合蛋白HsbA。
Appl Environ Microbiol. 2006 Apr;72(4):2407-13. doi: 10.1128/AEM.72.4.2407-2413.2006.
5
Secretion of calf chymosin from the filamentous fungus Aspergillus oryzae.米曲霉丝状真菌分泌小牛凝乳酶。
Appl Microbiol Biotechnol. 1993 Nov;40(2-3):327-32. doi: 10.1007/BF00170388.