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毕赤酵母中微过氧化物酶体自噬过程中的 PpAtg9 转运

PpAtg9 trafficking during micropexophagy in Pichia pastoris.

作者信息

Schroder Laura A, Dunn William A

机构信息

Department of Anatomy and Cell Biology, University of Florida College of Medicine, Gainesville, Florida 32610-0235, USA.

出版信息

Autophagy. 2006 Jan-Mar;2(1):52-4. doi: 10.4161/auto.2200. Epub 2006 Jan 13.

DOI:10.4161/auto.2200
PMID:16874077
Abstract

PpAtg9 is essential for the selective degradation of peroxisomes (e.g., pexophagy) in Pichia pastoris. This integral membrane protein is synthesized in the endoplasmic reticulum (ER) and transported to a unique peripheral compartment (Atg9-PC). A putative ER exit motif has been identified and when deleted results in the accumulation of PpAtg9 within the ER. Upon the onset of micropexophagy, PpAtg9 transits from the Atg9-PC to perivacuolar structures (PVS) and sequestering membranes (SM) that arise from the vacuole to engulf the peroxisomes. In this article, we will discuss the transport pathways of PpAtg9 and those factors responsible for its trafficking.

摘要

PpAtg9对于毕赤酵母中过氧化物酶体的选择性降解(如pexophagy)至关重要。这种整合膜蛋白在内质网(ER)中合成,并被转运到一个独特的外周区室(Atg9-PC)。一个假定的内质网出口基序已被鉴定出来,删除该基序会导致PpAtg9在内质网中积累。在微pexophagy开始时,PpAtg9从Atg9-PC转运到液泡周围结构(PVS)和源自液泡的隔离膜(SM),以吞噬过氧化物酶体。在本文中,我们将讨论PpAtg9的运输途径以及负责其运输的那些因子。

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