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最后的修饰使肽 - 主要组织相容性复合体I类库臻于完美。

The final touches make perfect the peptide-MHC class I repertoire.

作者信息

Hammer Gianna Elena, Kanaseki Takayuki, Shastri Nilabh

机构信息

Division of Immunology, Department of Molecular and Cell Biology, University of California, Berkeley, CA 94720-3200, USA.

出版信息

Immunity. 2007 Apr;26(4):397-406. doi: 10.1016/j.immuni.2007.04.003.

DOI:10.1016/j.immuni.2007.04.003
PMID:17459809
Abstract

Major histocompatibility complex (MHC) class I molecules present short, perfectly cleaved peptides on the cell surface for immune surveillance by CD8(+) T cells. The pathway for generating these peptides begins in the cytoplasm, and the peptide-MHC I (pMHC I) repertoire is finalized in the endoplasmic reticulum. Recent studies show that the peptides for MHC I are customized by the ER aminopeptidase associated with antigen processing and by dynamic interactions within the MHC peptide-loading complex. Failure to customize the pMHC I repertoire has profound immunological consequences.

摘要

主要组织相容性复合体(MHC)I类分子在细胞表面呈递经过完美切割的短肽,以供CD8(+) T细胞进行免疫监视。生成这些肽的途径始于细胞质,肽-MHC I(pMHC I)库在内质网中最终确定。最近的研究表明,MHC I的肽是由与抗原加工相关的内质网氨肽酶以及MHC肽装载复合物内的动态相互作用定制的。未能定制pMHC I库会产生深远的免疫学后果。

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Nature. 2002 Oct 3;419(6906):480-3. doi: 10.1038/nature01074.
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The aminopeptidase ERAAP shapes the peptide repertoire displayed by major histocompatibility complex class I molecules.氨肽酶ERAAP塑造了主要组织相容性复合体I类分子所展示的肽库。
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Redox regulation facilitates optimal peptide selection by MHC class I during antigen processing.氧化还原调节在抗原加工过程中促进MHC I类分子对最佳肽段的选择。
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5
In the absence of aminopeptidase ERAAP, MHC class I molecules present many unstable and highly immunogenic peptides.在缺乏氨肽酶ERAAP的情况下,MHC I类分子会呈现许多不稳定且具有高度免疫原性的肽段。
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Nat Immunol. 2007 Aug;8(8):873-81. doi: 10.1038/ni1485. Epub 2007 Jul 1.
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The double role of the endoplasmic reticulum chaperone tapasin in peptide optimization of HLA class I molecules.内质网伴侣蛋白塔帕辛在HLA I类分子肽优化中的双重作用。
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Immunity. 2006 Nov;25(5):795-806. doi: 10.1016/j.immuni.2006.09.012.
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