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来自古菌嗜热栖热放线菌AF2375的类黏连蛋白模块的结晶及初步X射线分析。

Crystallization and preliminary X-ray analysis of a cohesin-like module from AF2375 of the archaeon Archaeoglobus fulgidus.

作者信息

Voronov-Goldman Milana, Noach Ilit, Lamed Raphael, Shimon Linda J W, Borovok Ilya, Bayer Edward A, Frolow Felix

机构信息

Department of Molecular Microbiology and Biotechnology, Tel Aviv University, Israel.

出版信息

Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2009 Mar 1;65(Pt 3):275-8. doi: 10.1107/S1744309109002887. Epub 2009 Feb 26.

DOI:10.1107/S1744309109002887
PMID:19255482
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2650457/
Abstract

A cohesin-like module of 160 amino-acid residues from the hypothetical protein AF2375 of the noncellulolytic, hyperthermophilic, sulfate-reducing archaeon Archaeoglobus fulgidus was cloned, expressed, purified, crystallized and subjected to X-ray structural study in order to compare its structure with those of cellulolytic cohesins. The crystals had cubic symmetry, with unit-cell parameters a = b = c = 101.75 A in space group P4(3)32, and diffracted to 1.82 A resolution. The asymmetric unit contained a single cohesin molecule. A model assembled from six cohesin structures (PDB entries 1anu, 1aoh, 1g1k, 1qzn, 1zv9 and 1tyj) of very low sequence identity to the cohesin-like module was used in molecular-replacement attempts, producing a marginal solution.

摘要

从非纤维素分解、嗜热、硫酸盐还原古菌嗜热栖热菌(Archaeoglobus fulgidus)的假定蛋白AF2375中选取了一个由160个氨基酸残基组成的类黏连蛋白模块进行克隆、表达、纯化、结晶,并进行X射线结构研究,以便将其结构与纤维素分解黏连蛋白的结构进行比较。晶体具有立方对称性,在空间群P4(3)32中,晶胞参数a = b = c = 101.75 Å,衍射分辨率达到1.82 Å。不对称单元包含一个单一的黏连蛋白分子。在分子置换尝试中,使用了由六个与类黏连蛋白模块序列同一性极低的黏连蛋白结构(PDB条目1anu、1aoh、1g1k、1qzn、1zv9和1tyj)组装而成的模型,得到了一个勉强可用的结果。

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