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通过魔角旋转固态核磁共振光谱法确定链球菌蛋白G的B3免疫球蛋白结合结构域的13C和15N化学位移归属及二级结构

13C and 15N chemical shift assignments and secondary structure of the B3 immunoglobulin-binding domain of streptococcal protein G by magic-angle spinning solid-state NMR spectroscopy.

作者信息

Nadaud Philippe S, Helmus Jonathan J, Jaroniec Christopher P

机构信息

Department of Chemistry, The Ohio State University, 1035 Evans Laboratory, 100 West 18th Avenue, Columbus, OH 43210, USA.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2007 Jul;1(1):117-20. doi: 10.1007/s12104-007-9041-0. Epub 2007 Jul 28.

DOI:10.1007/s12104-007-9041-0
PMID:19636843
Abstract

Complete 13C and 15N assignments of the B3 IgG-binding domain of protein G (GB3) in the microcrystalline solid phase, obtained using 2D and 3D MAS NMR, are presented. The chemical shifts are used to predict the protein backbone conformation and compared with solution-state shifts.

摘要

本文展示了通过二维和三维魔角旋转核磁共振（2D和3D MAS NMR）获得的微晶固相中蛋白G（GB3）的B3 IgG结合结构域的完整碳-13（13C）和氮-15（15N）归属。化学位移用于预测蛋白质主链构象，并与溶液状态下的位移进行比较。

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