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本文引用的文献

1
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作者信息

Brubaker William D, Martin Rachel W

机构信息

Department of Molecular Biology and Biochemistry, University of California, Irvine, CA, USA.

出版信息

Biomol NMR Assign. 2012 Apr;6(1):63-7. doi: 10.1007/s12104-011-9326-1. Epub 2011 Jul 7.

DOI:10.1007/s12104-011-9326-1
PMID:21735120
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6329685/
Abstract

We present the backbone and sidechain NMR assignments and a structural analysis of the 178-residue wild-type γS-crystallin and the cataract-related point mutant, γS-G18V. γS-crystallin is a structural component of the eye lens, which maintains its solubility and stability over many years. NMR assignments and continued structural investigations of γS-crystallin and aggregation-prone variants will advance understanding of cataract formation.

摘要

我们展示了178个残基的野生型γS-晶状体蛋白和与白内障相关的点突变体γS-G18V的主链和侧链核磁共振（NMR）归属以及结构分析。γS-晶状体蛋白是眼晶状体的一种结构成分，多年来维持其溶解性和稳定性。对γS-晶状体蛋白及其易于聚集的变体进行NMR归属和持续的结构研究将推动对白内障形成的理解。