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利用同步辐射圆二色性测量蛋白质结构和蛋白质-纳米颗粒系统的稳定性。

Measuring protein structure and stability of protein-nanoparticle systems with synchrotron radiation circular dichroism.

机构信息

European Commission, Joint Research Centre, Institute for Health and Consumer Protection I-21027, Ispra (VA), Italy.

出版信息

Nano Lett. 2011 Oct 12;11(10):4480-4. doi: 10.1021/nl202909s. Epub 2011 Sep 28.

DOI:10.1021/nl202909s
PMID:21932791
Abstract

We measure the structural and stability changes of proteins at nanomolar concentration upon interaction with nanoparticles. Using synchrotron radiation circular dichroism (SRCD), we measure a decrease of 6 °C in the thermal unfolding of human serum albumin upon interaction with silver nanoparticles while this does not happen with gold. The use of SRCD allows measuring critical parameters on protein-nanoparticle interactions, and it will provide experimental data on the relative stability of key biological proteins for nanotoxicology.

摘要

我们测量了在与纳米粒子相互作用时,纳摩尔浓度下蛋白质的结构和稳定性变化。利用同步辐射圆二色性(SRCD),我们测量出人血清白蛋白与银纳米粒子相互作用时,热变性温度降低了 6°C,而与金纳米粒子相互作用时则没有这种情况。SRCD 的使用可以测量蛋白质-纳米粒子相互作用的关键参数,并为纳米毒理学中关键生物蛋白质的相对稳定性提供实验数据。

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