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人偏肺病毒融合蛋白结构与中和抗体鉴定出一种副黏液病毒抗原位点。

Structure of the human metapneumovirus fusion protein with neutralizing antibody identifies a pneumovirus antigenic site.

机构信息

Department of Structural Biology, Stanford University School of Medicine, Stanford, California, USA.

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2012 Mar 4;19(4):461-3. doi: 10.1038/nsmb.2250.

Abstract

Human metapneumovirus and respiratory syncytial virus cause lower respiratory tract infections. The virus fusion (F) glycoprotein promotes membrane fusion by refolding from a metastable pre-fusion to a stable post-fusion conformation. F is also a major target of the neutralizing antibody response. Here we show that a potently neutralizing anti-human metapneumovirus antibody (DS7) binds a structurally invariant domain of F, revealing a new epitope that could be targeted in vaccine development.

摘要

人偏肺病毒和呼吸道合胞病毒会引起下呼吸道感染。病毒融合(F)糖蛋白通过从亚稳定的预融合状态重折叠为稳定的融合后构象来促进膜融合。F 也是中和抗体反应的主要靶标。在这里,我们展示了一种具有强大中和活性的抗人偏肺病毒抗体(DS7)与 F 的结构不变域结合,揭示了一个新的表位,该表位可作为疫苗开发的靶点。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/a20e/3546531/ee881a3f20be/nihms349934f1.jpg

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