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异化硫酸盐和硫还原原核生物中的血蓝蛋白。

Hemoproteins in dissimilatory sulfate- and sulfur-reducing prokaryotes.

机构信息

Laboratoire de Microbiologie IRD, UMR 180, Universités de Provence et de la Méditerranée, ESIL-GBMA, Case 925, Marseille Cedex 09, France.

出版信息

Adv Microb Physiol. 2012;60:1-90. doi: 10.1016/B978-0-12-398264-3.00001-2.

DOI:10.1016/B978-0-12-398264-3.00001-2
PMID:22633058
Abstract

Dissimilatory sulfate and sulfur reduction evolved billions of years ago and while the bacteria and archaea that use this unique metabolism employ a variety of electron donors, H(2) is most commonly used as the energy source. These prokaryotes use multiheme c-type proteins to shuttle electrons from electron donors, and electron transport complexes presumed to contain b-type hemoproteins contribute to proton charging of the membrane. Numerous sulfate and sulfur reducers use an alternate pathway for heme synthesis and, frequently, uniquely specific axial ligands are used to secure c-type heme to the protein. This review presents some of the types and functional activities of hemoproteins involved in these two dissimilatory reduction pathways.

摘要

异化硫酸盐和硫还原作用在数十亿年前就已经出现了,虽然利用这种独特代谢途径的细菌和古菌使用了各种电子供体,但 H(2) 通常是最常用的能源。这些原核生物使用多血红素 c 型蛋白将电子从电子供体中转移,并且假定包含 b 型血红素的电子传递复合物有助于对膜进行质子充电。许多硫酸盐和硫还原剂使用血红素合成的替代途径,并且经常使用独特的特定轴向配体将 c 型血红素固定在蛋白质上。本综述介绍了参与这两种异化还原途径的几种血红蛋白的类型和功能活性。

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