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鉴定和表征球毛壳菌中的 chaetoviridin 和 chaetomugilin 基因簇,揭示了一个迭代高度还原聚酮合酶的双重功能。

Identification and characterization of the chaetoviridin and chaetomugilin gene cluster in Chaetomium globosum reveal dual functions of an iterative highly-reducing polyketide synthase.

机构信息

Department of Chemical and Biomolecular Engineering, University of California, Los Angeles, California 90095, USA.

出版信息

J Am Chem Soc. 2012 Oct 31;134(43):17900-3. doi: 10.1021/ja3090498. Epub 2012 Oct 19.

Abstract

We report the identification and characterization of the caz biosynthetic cluster from Chaetomium globosum and the characterization of a highly reducing polyketide synthase (PKS) that acts in both a sequential and convergent manner with a nonreducing PKS to form the chaetomugilin and chaetoviridin azaphilones. Genetic inactivation studies verified the involvement of individual caz genes in the biosynthesis of the azaphilones. Through in vitro reconstitution, we demonstrated the in vitro synthesis of chaetoviridin A from the pyranoquinone intermediate cazisochromene using the highly reducing PKS and an acyltransferase.

摘要

我们报告了从卷枝毛壳菌中鉴定和表征 caz 生物合成簇,以及表征一种高度还原的聚酮合酶 (PKS),该酶以顺序和收敛的方式与非还原 PKS 相互作用,形成 chaetomugilin 和 chaetoviridin 氮杂蒽酮。遗传失活研究证实了单个 caz 基因在氮杂蒽酮生物合成中的参与。通过体外重构,我们使用高度还原的 PKS 和酰基转移酶证明了从吡喃并醌中间体 cazisochromene 体外合成 chaetoviridin A。

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