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固氮酶中铁钼辅因子的生物合成。

Biosynthesis of the iron-molybdenum cofactor of nitrogenase.

机构信息

Department of Molecular Biology and Biochemistry, University of California, Irvine, CA 92697-3900, USA.

出版信息

J Biol Chem. 2013 May 10;288(19):13173-7. doi: 10.1074/jbc.R113.454041. Epub 2013 Mar 28.

Abstract

The iron-molybdenum cofactor (the M-cluster) serves as the active site of molybdenum nitrogenase. Arguably one of the most complex metal cofactors in biological systems, the M-cluster is assembled through the formation of an 8Fe core prior to the insertion of molybdenum and homocitrate into this core. Here, we review the recent progress in the research area of M-cluster assembly, with an emphasis on our work that provides useful insights into the mechanistic details of this process.

摘要

铁-钼辅因子(M 簇)是钼氮酶的活性位点。可以说,M 簇是生物系统中最复杂的金属辅因子之一,它是通过在将钼和同型半胱氨酸插入该核心之前形成 8Fe 核心来组装的。在这里,我们回顾了 M 簇组装研究领域的最新进展,重点介绍了我们的工作,这些工作为深入了解该过程的机制细节提供了有用的见解。

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