• 文献检索
  • 文档翻译
  • 深度研究
  • 学术资讯
  • Suppr Zotero 插件Zotero 插件
  • 邀请有礼
  • 套餐&价格
  • 历史记录
应用&插件
Suppr Zotero 插件Zotero 插件浏览器插件Mac 客户端Windows 客户端微信小程序
定价
高级版会员购买积分包购买API积分包
服务
文献检索文档翻译深度研究API 文档MCP 服务
关于我们
关于 Suppr公司介绍联系我们用户协议隐私条款
关注我们

Suppr 超能文献

核心技术专利:CN118964589B侵权必究
粤ICP备2023148730 号-1Suppr @ 2026

文献检索

告别复杂PubMed语法,用中文像聊天一样搜索,搜遍4000万医学文献。AI智能推荐,让科研检索更轻松。

立即免费搜索

文件翻译

保留排版,准确专业,支持PDF/Word/PPT等文件格式,支持 12+语言互译。

免费翻译文档

深度研究

AI帮你快速写综述,25分钟生成高质量综述,智能提取关键信息,辅助科研写作。

立即免费体验

Regulating PLK1 dynamics by Cullin3/KLHL22-mediated ubiquitylation.

作者信息

Beck Jochen, Peter Matthias

出版信息

Cell Cycle. 2013 Aug 15;12(16):2528-9. doi: 10.4161/cc.25839. Epub 2013 Jul 29.

DOI:10.4161/cc.25839
PMID:23907128
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3865036/
Abstract
摘要
https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/546f/3865036/833bcbbbab68/cc-12-2528-g1.jpg
https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/546f/3865036/833bcbbbab68/cc-12-2528-g1.jpg
https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/546f/3865036/833bcbbbab68/cc-12-2528-g1.jpg

相似文献

1
Regulating PLK1 dynamics by Cullin3/KLHL22-mediated ubiquitylation.通过Cullin3/KLHL22介导的泛素化调控PLK1的动态变化。
Cell Cycle. 2013 Aug 15;12(16):2528-9. doi: 10.4161/cc.25839. Epub 2013 Jul 29.
2
Cullin' PLK1 from kinetochores.从着丝粒上清除 PLK1。
Nat Cell Biol. 2013 Apr;15(4):347-8. doi: 10.1038/ncb2722.
3
Ubiquitylation-dependent localization of PLK1 in mitosis.泛素化依赖性的 PLK1 在有丝分裂中的定位。
Nat Cell Biol. 2013 Apr;15(4):430-9. doi: 10.1038/ncb2695. Epub 2013 Mar 3.
4
Cell division: a timely exit for PLK1.细胞分裂:PLK1适时退出。
Nat Rev Mol Cell Biol. 2013 Apr;14(4):194-5. doi: 10.1038/nrm3570. Epub 2013 Mar 13.
5
Sealed with a Kiz: How Plk1 ensures spindle pole integrity.由Kiz密封:Plk1如何确保纺锤体极的完整性。
Dev Cell. 2006 Oct;11(4):431-2. doi: 10.1016/j.devcel.2006.09.012.
6
CLIP-170 recruits PLK1 to kinetochores during early mitosis for chromosome alignment.在有丝分裂早期,CLIP-170将PLK1招募到动粒以实现染色体排列。
J Cell Sci. 2014 Jul 1;127(Pt 13):2818-24. doi: 10.1242/jcs.150755. Epub 2014 Apr 28.
7
PLK1 interacts and phosphorylates Axin that is essential for proper centrosome formation.PLK1 与 Axin 相互作用并使其磷酸化,这对于正确的中心体形成是必不可少的。
PLoS One. 2012;7(11):e49184. doi: 10.1371/journal.pone.0049184. Epub 2012 Nov 14.
8
PLK1 phosphorylation of pericentrin initiates centrosome maturation at the onset of mitosis.中心体成熟蛋白(Pericentrin)的 PLK1 磷酸化在有丝分裂开始时启动中心体成熟。
J Cell Biol. 2011 Dec 26;195(7):1093-101. doi: 10.1083/jcb.201106093. Epub 2011 Dec 19.
9
PLK1 regulates spindle formation kinetics and APC/C activation in mouse zygote.PLK1调节小鼠受精卵中的纺锤体形成动力学和APC/C激活。
Zygote. 2016 Jun;24(3):338-45. doi: 10.1017/S0967199415000246. Epub 2015 Jul 15.
10
Choice of Plk1 docking partners during mitosis and cytokinesis is controlled by the activation state of Cdk1.有丝分裂和胞质分裂过程中Plk1对接伴侣的选择受Cdk1激活状态的控制。
Nat Cell Biol. 2007 Apr;9(4):436-44. doi: 10.1038/ncb1557. Epub 2007 Mar 11.

引用本文的文献

1
COLEC10 inhibits the stemness of hepatocellular carcinoma by suppressing the activity of β-catenin signaling.COLEC10 通过抑制 β-catenin 信号通路活性抑制肝癌干细胞特性。
Cell Oncol (Dordr). 2024 Oct;47(5):1897-1910. doi: 10.1007/s13402-024-00972-4. Epub 2024 Jul 30.
2
Overexpression of KLHL22 correlates with poor prognosis in patients with triple-negative breast cancer.KLHL22的过表达与三阴性乳腺癌患者的不良预后相关。
Transl Cancer Res. 2024 Feb 29;13(2):798-807. doi: 10.21037/tcr-23-654. Epub 2024 Feb 23.
3
The roles of KLHL family members in human cancers.

本文引用的文献

1
Ubiquitylation-dependent localization of PLK1 in mitosis.泛素化依赖性的 PLK1 在有丝分裂中的定位。
Nat Cell Biol. 2013 Apr;15(4):430-9. doi: 10.1038/ncb2695. Epub 2013 Mar 3.
2
Polo-like kinase-1 regulates kinetochore-microtubule dynamics and spindle checkpoint silencing.Polo-like kinase-1 调节着着丝粒-微管的动态和纺锤体检查点的沉默。
J Cell Biol. 2012 Aug 20;198(4):491-9. doi: 10.1083/jcb.201205090.
3
Plk1 regulates the kinesin-13 protein Kif2b to promote faithful chromosome segregation.Plk1 通过调节驱动蛋白-13 家族成员 Kif2b 促进染色体的正确分离。
KLHL家族成员在人类癌症中的作用。
Am J Cancer Res. 2022 Nov 15;12(11):5105-5139. eCollection 2022.
4
Non-proteolytic ubiquitylation in cellular signaling and human disease.细胞信号转导和人类疾病中的非蛋白水解泛素化作用。
Commun Biol. 2022 Feb 8;5(1):114. doi: 10.1038/s42003-022-03060-1.
5
Genome-wide association study reveals novel loci for adult type 1 diabetes in a 5-year nested case-control study.在一项为期5年的巢式病例对照研究中,全基因组关联研究揭示了成人1型糖尿病的新基因座。
World J Diabetes. 2021 Dec 15;12(12):2073-2086. doi: 10.4239/wjd.v12.i12.2073.
6
KLHL22 Regulates the EMT and Proliferation in Colorectal Cancer Cells in Part via the Wnt/β-Catenin Signaling Pathway.KLHL22部分通过Wnt/β-连环蛋白信号通路调节结肠癌细胞的上皮-间质转化和增殖。
Cancer Manag Res. 2020 May 27;12:3981-3993. doi: 10.2147/CMAR.S252232. eCollection 2020.
7
Usp16 regulates kinetochore localization of Plk1 to promote proper chromosome alignment in mitosis.泛素特异性蛋白酶16(Usp16)调节着丝粒蛋白1(Plk1)的着丝粒定位,以促进有丝分裂过程中染色体的正确排列。
J Cell Biol. 2015 Aug 31;210(5):727-35. doi: 10.1083/jcb.201502044.
8
New strategies to inhibit KEAP1 and the Cul3-based E3 ubiquitin ligases.抑制 KEAP1 和 Cul3 基 E3 泛素连接酶的新策略。
Biochem Soc Trans. 2014 Feb;42(1):103-7. doi: 10.1042/BST20130215.
Mol Biol Cell. 2012 Jun;23(12):2264-74. doi: 10.1091/mbc.E11-12-1013. Epub 2012 Apr 25.
4
Mitotic centromere-associated kinesin (MCAK): a potential cancer drug target.有丝分裂着丝粒相关驱动蛋白(MCAK):一种潜在的癌症药物靶点。
Oncotarget. 2011 Dec;2(12):935-47. doi: 10.18632/oncotarget.416.
5
Formation of stable attachments between kinetochores and microtubules depends on the B56-PP2A phosphatase.动粒与微管之间稳定连接的形成依赖于 B56-PP2A 磷酸酶。
Nat Cell Biol. 2011 Aug 28;13(10):1265-71. doi: 10.1038/ncb2327.
6
The Cul3-KLHL21 E3 ubiquitin ligase targets aurora B to midzone microtubules in anaphase and is required for cytokinesis.Cul3-KLHL21 E3 泛素连接酶将极光 B 靶向到有丝分裂后期的中体微管上,这对于胞质分裂是必需的。
J Cell Biol. 2009 Dec 14;187(6):791-800. doi: 10.1083/jcb.200906117.
7
Tension-sensitive Plk1 phosphorylation on BubR1 regulates the stability of kinetochore microtubule interactions.对BubR1的张力敏感型Plk1磷酸化调节动粒微管相互作用的稳定性。
Genes Dev. 2007 Sep 1;21(17):2205-19. doi: 10.1101/gad.436007.
8
A mutant deubiquitinating enzyme (Ubp-M) associates with mitotic chromosomes and blocks cell division.一种突变的去泛素化酶(Ubp-M)与有丝分裂染色体相关联并阻断细胞分裂。
Proc Natl Acad Sci U S A. 1999 Mar 16;96(6):2828-33. doi: 10.1073/pnas.96.6.2828.