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配体诱导多药耐药转运蛋白 EmrE 的构象变化的定向固态 NMR 光谱研究。

Ligand-induced conformational changes of the multidrug resistance transporter EmrE probed by oriented solid-state NMR spectroscopy.

机构信息

Department of Chemistry, New York University, 100 Washington Square East, New York, NY 10003 (USA) http://www.nyu.edu/fas/dept/chemistry/traasethgroup/

出版信息

Angew Chem Int Ed Engl. 2013 Sep 23;52(39):10321-4. doi: 10.1002/anie.201303091. Epub 2013 Aug 12.

DOI:10.1002/anie.201303091
PMID:23939862
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3876743/
Abstract

We used oriented solid-state NMR spectroscopy and biochemical cross-linking experiments to demonstrate that the ligand-free membrane protein transporter EmrE forms anti-parallel dimers with different monomer tilt angles relative to the lipid bilayer. Our results also show the subtle conformational changes efflux pumps experience in response to drug binding and emphasize the importance of studying membrane proteins in a fluid bilayer environment.

摘要

我们使用定向固态 NMR 光谱和生化交联实验证明，无配体的膜蛋白转运蛋白 EmrE 与脂质双层形成不同单体倾斜角度的反平行二聚体。我们的结果还表明，外排泵在响应药物结合时经历的微妙构象变化，并强调在流体双层环境中研究膜蛋白的重要性。

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