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无底物天冬氨酸转运蛋白的晶体结构。

Crystal structure of a substrate-free aspartate transporter.

机构信息

1] Groningen Biomolecular Sciences and Biotechnology Institute, University of Groningen, Groningen, The Netherlands. [2].

出版信息

Nat Struct Mol Biol. 2013 Oct;20(10):1224-6. doi: 10.1038/nsmb.2663. Epub 2013 Sep 8.

DOI:10.1038/nsmb.2663
PMID:24013209
Abstract

Archaeal glutamate transporter homologs catalyze the coupled uptake of aspartate and three sodium ions. After the delivery of the substrate and sodium ions to the cytoplasm, the empty binding site must reorient to the outward-facing conformation to reset the transporter. Here, we report a crystal structure of the substrate-free transporter GltTk from Thermococcus kodakarensis, which provides insight into the mechanism of this essential step in the translocation cycle.

摘要

古菌谷氨酸转运蛋白同源物催化天冬氨酸和三个钠离子的偶联摄取。在底物和钠离子被运送到细胞质后,空的结合位点必须重新定向到外向构象,以重置转运体。在这里,我们报告了来自嗜热球菌的无底物转运体 GltTk 的晶体结构,该结构为转运体循环中这个基本步骤的机制提供了深入了解。

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