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相似文献

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Evidence for biased bidirectional polymerization of actin filaments using heavy meromyosin prepared by an improved method.使用改进方法制备的重酶解肌球蛋白对肌动蛋白丝双向聚合偏向性的证据。
J Cell Biol. 1975 Oct;67(1):231-7. doi: 10.1083/jcb.67.1.231.
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Bidirectional movement of actin filaments along tracks of myosin heads.肌动蛋白丝沿着肌球蛋白头部的轨道进行双向运动。
Nature. 1989 Sep 14;341(6238):154-6. doi: 10.1038/341154a0.
3
Bidirectional movement of actin filaments along tracks of heavy meromyosin and native thick filaments.肌动蛋白丝沿重酶解肌球蛋白轨道和天然粗肌丝的双向运动。
J Cell Sci Suppl. 1991;14:83-5. doi: 10.1242/jcs.1991.supplement_14.17.
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Acceleration of the sliding movement of actin filaments with the use of a non-motile mutant myosin in in vitro motility assays driven by skeletal muscle heavy meromyosin.在由骨骼肌重酶解肌球蛋白驱动的体外运动分析中,利用非运动性突变肌球蛋白加速肌动蛋白丝的滑动运动。
PLoS One. 2017 Jul 24;12(7):e0181171. doi: 10.1371/journal.pone.0181171. eCollection 2017.
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Intermonomer cross-linking of F-actin alters the dynamics of its interaction with H-meromyosin in the weak-binding state.F-肌动蛋白的单体间交联改变了其在弱结合状态下与重酶解肌球蛋白相互作用的动力学。
FEBS J. 2006 May;273(9):1896-905. doi: 10.1111/j.1742-4658.2006.05197.x.
6
Polymer-Carrying Ability of Actin Filaments Interacting with Myosin Motors in a Biological Motility System In Vitro.体外生物运动系统中肌动蛋白丝与肌球蛋白马达相互作用时的聚合物承载能力
Macromol Biosci. 2022 May;22(5):e2100471. doi: 10.1002/mabi.202100471. Epub 2022 Mar 18.
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[Structural changes in the contractile proteins of muscle fiber studied by polarization ultraviolet fluorescence microscopy. VII. The effect of Ca2+ on the nature of the conformational changes in F-actin induced by the binding of heavy meromyosin].[用偏振紫外荧光显微镜研究肌纤维收缩蛋白的结构变化。VII. Ca2+ 对重酶解肌球蛋白结合诱导的 F-肌动蛋白构象变化性质的影响]
Tsitologiia. 1984 Apr;26(4):432-7.
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Comparison of intermonomer interactions within polymers of chicken gizzard and rabbit skeletal muscle actins.鸡胗肌动蛋白和兔骨骼肌肌动蛋白聚合物内单体间相互作用的比较。
J Biochem. 1981 Apr;89(4):1215-21.
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10
Conformational change and cooperativity in actin filaments free of tropomyosin.不含原肌球蛋白的肌动蛋白丝中的构象变化与协同性。
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引用本文的文献

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Mechanism of phosphate release from actin filaments.肌动蛋白丝中磷酸盐的释放机制。
Proc Natl Acad Sci U S A. 2024 Jul 16;121(29):e2408156121. doi: 10.1073/pnas.2408156121. Epub 2024 Jul 9.
2
Mechanism of Phosphate Release from Actin Filaments.肌动蛋白丝释放磷酸盐的机制。
bioRxiv. 2024 May 12:2023.08.03.551904. doi: 10.1101/2023.08.03.551904.
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Nat Commun. 2022 Aug 5;13(1):4575. doi: 10.1038/s41467-022-32110-9.
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The Actin Cytoskeleton and Actin-Based Motility.肌动蛋白细胞骨架和基于肌动蛋白的运动。
Cold Spring Harb Perspect Biol. 2018 Jan 2;10(1):a018267. doi: 10.1101/cshperspect.a018267.

本文引用的文献

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The cooperative nature of G-F transformation of actin.肌动蛋白G-F转换的协同性质
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使用改进方法制备的重酶解肌球蛋白对肌动蛋白丝双向聚合偏向性的证据。

Evidence for biased bidirectional polymerization of actin filaments using heavy meromyosin prepared by an improved method.

作者信息

Woodrum D T, Rich S A, Pollard T D

出版信息

J Cell Biol. 1975 Oct;67(1):231-7. doi: 10.1083/jcb.67.1.231.

DOI:10.1083/jcb.67.1.231
PMID:240859
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2109590/
Abstract

Isolated actin filaments decorated with HMM can grow by addition of actin monomers to either end, although there is a bias toward addition at the end which is normally attached to the Z line in striated muscle.

摘要

用重酶解肌球蛋白修饰的分离肌动蛋白丝,可通过在任一端添加肌动蛋白单体而生长,尽管在通常与横纹肌中Z线相连的那一端添加有偏向性。