Suppr超能文献

通过半合成对马心脏细胞色素c进行轴向配体置换。

Axial ligand replacement in horse heart cytochrome c by semisynthesis.

作者信息

Raphael A L, Gray H B

机构信息

Arthur Amos Noyes Laboratory, California Institute of Technology, Pasadena 91125.

出版信息

Proteins. 1989;6(3):338-40. doi: 10.1002/prot.340060316.

Abstract

Semisynthesis has been employed to replace the axial methionine in horse heart cytochrome c with histidine. The reduction potential of the His-80 protein (cyt c-His-80) is 41 mV vs NHE (0.1 M phosphate; pH 7.0; 25 degrees C). The absorption spectra of oxidized and reduced cyt c-His-80 are very similar to those of the native protein in the porphyrin region, but the 695 nm band is absent in the oxidized His-80 protein.

摘要

已采用半合成法将马心细胞色素c中的轴向甲硫氨酸替换为组氨酸。His-80蛋白(细胞色素c-His-80)相对于标准氢电极(NHE,0.1M磷酸盐;pH 7.0;25℃)的还原电位为41mV。氧化型和还原型细胞色素c-His-80在卟啉区域的吸收光谱与天然蛋白的吸收光谱非常相似,但氧化型His-80蛋白中不存在695nm的吸收带。

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