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正常和发炎的人牙髓中的乳酸脱氢酶(LDH)同工酶模式。

Lactate dehydrogenase (LDH) isoenzyme pattern in normal and inflamed human dental pulp.

作者信息

Messelt E B, Skogedal O, Eriksen H M

出版信息

Acta Odontol Scand. 1978;36(6):345-8. doi: 10.3109/00016357809029086.

DOI:10.3109/00016357809029086
PMID:281859
Abstract

Enzyme variants may serve an adaptive role in providing the correct vectorial properties for the metabolism of a tissue, or broadening its environmental tolerance range. To determine if the LDH isoenzyme pattern of human dental pulp changes during inflammation, supernatants from normal and inflamed dental pulp homogenates were separated by polyacrylamide gel electrophoresis. Inflamed pulps had a higher M subunit content and a markedly increased enzyme activity. These results might reflect adaptive changes at the enzyme level associated with a partial shift towards anaerobic metabolism during inflammation of the pulp.

摘要

酶变体可能在为组织代谢提供正确的矢量特性或拓宽其环境耐受范围方面发挥适应性作用。为了确定人类牙髓的乳酸脱氢酶同工酶模式在炎症过程中是否发生变化,通过聚丙烯酰胺凝胶电泳分离了正常和发炎牙髓匀浆的上清液。发炎的牙髓具有更高的M亚基含量和明显增加的酶活性。这些结果可能反映了牙髓炎症期间与向无氧代谢的部分转变相关的酶水平的适应性变化。

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