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基于质谱的蛋白质组学揭示了广泛存在的细菌蛋白组氨酸磷酸化。

Widespread bacterial protein histidine phosphorylation revealed by mass spectrometry-based proteomics.

机构信息

Biomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research and Utrecht Institute for Pharmaceutical Sciences, University of Utrecht, Utrecht, the Netherlands.

Netherlands Proteomics Center, Utrecht, the Netherlands.

出版信息

Nat Methods. 2018 Mar;15(3):187-190. doi: 10.1038/nmeth.4580. Epub 2018 Jan 29.

DOI:10.1038/nmeth.4580
PMID:29377012
Abstract

For decades, major difficulties in analyzing histidine phosphorylation have limited the study of phosphohistidine signaling. Here we report a method revealing widespread and abundant protein histidine phosphorylation in Escherichia coli. We generated an extensive E. coli phosphoproteome data set, in which a remarkably high percentage (∼10%) of phosphorylation sites are phosphohistidine sites. This resource should help enable a better understanding of the biological function of histidine phosphorylation.

摘要

几十年来,分析组氨酸磷酸化的主要困难限制了磷酸组氨酸信号的研究。在这里,我们报告了一种揭示大肠杆菌中广泛存在和丰富的蛋白质组氨酸磷酸化的方法。我们生成了一个广泛的大肠杆菌磷酸蛋白质组数据集,其中约 10%的磷酸化位点是组氨酸磷酸化位点。这一资源应该有助于更好地理解组氨酸磷酸化的生物学功能。

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