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RGG 基序自组装调节 eIF4G 结合翻译阻遏蛋白 Scd6。

RGG-motif self-association regulates eIF4G-binding translation repressor protein Scd6.

机构信息

a Department of Biochemistry, Indian Institute of Science , Bangalore , India.

b Department of Biology, University of Western Ontario , London , Canada.

出版信息

RNA Biol. 2019 Sep;16(9):1215-1227. doi: 10.1080/15476286.2019.1621623. Epub 2019 Jun 12.

DOI:10.1080/15476286.2019.1621623
PMID:31157589
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6693564/
Abstract

Regulation of mRNA translation plays a key role in the control of gene expression. Scd6, a conserved RGG-motif containing protein represses translation by binding to translation initiation factor eIF4G1. Here we report that Scd6 binds itself in RGG-motif dependent manner and self-association regulates its repression activity. Scd6 self-interaction competes with eIF4G1 binding and methylation of Scd6 RGG-motif by Hmt1 negatively affects self-association. Results pertaining to Sbp1 indicate that self-association could be a general feature of RGG-motif containing translation repressor proteins. Taken together, our study reveals a mechanism of regulation of eIF4G-binding RGG-motif translation repressors.

摘要

mRNA 翻译的调控在基因表达的控制中起着关键作用。Scd6 是一种保守的 RGG 基序蛋白,通过与翻译起始因子 eIF4G1 结合来抑制翻译。在这里,我们报告 Scd6 以 RGG 基序依赖的方式结合自身,并且自缔合调节其抑制活性。Scd6 自身相互作用与 eIF4G1 结合竞争,并且 Hmt1 对 Scd6 RGG 基序的甲基化会对自缔合产生负面影响。与 Sbp1 相关的结果表明,自缔合可能是含有 RGG 基序的翻译抑制蛋白的一般特征。总之,我们的研究揭示了 eIF4G 结合的 RGG 基序翻译抑制蛋白的调控机制。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/44d5/6693564/b05a40d71f2d/krnb-16-09-1621623-g006.jpg
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