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抗 CRISPR 蛋白 AcrIF9 的高分辨率（1.2Å）晶体结构。

A high-resolution (1.2 Å) crystal structure of the anti-CRISPR protein AcrIF9.

机构信息

Department of Global Innovative Drugs, Graduate School of Chung-Ang University, Seoul, Korea.

College of Pharmacy, Chung-Ang University, Seoul, Korea.

出版信息

FEBS Open Bio. 2020 Dec;10(12):2532-2540. doi: 10.1002/2211-5463.12986. Epub 2020 Nov 5.

DOI:10.1002/2211-5463.12986
PMID:32990416
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7714069/
Abstract

Prokaryotic adaptive immunity by CRISPR-Cas systems, which confer resistance to foreign genetic elements, has been used by bacteria to combat viruses. To cope, viruses evolved multiple anti-CRISPR proteins, which can inhibit system function through various mechanisms. Although the structures and mechanisms of several anti-CRISPR proteins have been elucidated, those of the AcrIF9 family have not yet been identified. To understand the molecular basis underlying AcrIF9 anti-CRISPR function, we determined the 1.2 Å crystal structure of AcrIF9. Structural and biochemical studies showed that AcrIF9 exists in monomeric form in solution and can directly interact with DNA using a positively charged cleft. Based on analysis of the structure, we suggest part of the anti-CRISPR molecular mechanism by AcrIF9.

摘要

原核生物通过 CRISPR-Cas 系统获得的适应性免疫可抵抗外来遗传因子，被细菌用于抵抗病毒。为了应对这种情况，病毒进化出多种抗 CRISPR 蛋白，这些蛋白可以通过多种机制抑制系统功能。尽管已经阐明了几种抗 CRISPR 蛋白的结构和机制，但 AcrIF9 家族的抗 CRISPR 蛋白的结构和机制尚未确定。为了了解 AcrIF9 抗 CRISPR 功能的分子基础，我们测定了 AcrIF9 的 1.2Å 晶体结构。结构和生化研究表明，AcrIF9 在溶液中以单体形式存在，并可使用带正电荷的裂隙直接与 DNA 相互作用。基于结构分析，我们提出了 AcrIF9 抗 CRISPR 的部分分子机制。

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