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生长锥的α-微管蛋白主要呈酪氨酸化形式。

The alpha-tubulin of the growth cone is predominantly in the tyrosinated form.

作者信息

Gordon-Weeks P R, Lang R D

机构信息

Department of Anatomy and Human Biology, King's College London, U.K.

出版信息

Brain Res. 1988 Jul 1;470(1):156-60. doi: 10.1016/0165-3806(88)90213-1.

DOI:10.1016/0165-3806(88)90213-1
PMID:3409048
Abstract

Growth cone cytoskeletons were prepared by detergent extraction of growth cones isolated from neonatal rat forebrain by the method of Gordon-Weeks and Lockerbie (Neuroscience, 13 (1984) 119-136). SDS-PAGE analysis of growth cone cytoskeletons revealed the presence of several major bands, identified by their mobility as actin (43 kDa Mr), myosin heavy chain (195 kDa Mr), spectrin (235 and 240 kDa Mr), and tubulin (51-54 kDa Mr). The identity of these proteins was confirmed by immunoblot analysis using specific antibodies to these proteins which further revealed that the predominant form of alpha-tubulin in the growth cone cytoskeleton and in the soluble pool of tubulin is tyrosinated at the C-terminal.

摘要

生长锥细胞骨架是通过用戈登 - 威克斯和洛克比方法(《神经科学》,13卷(1984年)119 - 136页)从新生大鼠前脑分离出的生长锥进行去污剂提取制备的。生长锥细胞骨架的SDS - PAGE分析揭示了几条主要条带的存在,根据其迁移率鉴定为肌动蛋白(分子量43 kDa)、肌球蛋白重链(分子量195 kDa)、血影蛋白(分子量235和240 kDa)以及微管蛋白(分子量51 - 54 kDa)。使用针对这些蛋白质的特异性抗体进行免疫印迹分析证实了这些蛋白质的身份,该分析进一步揭示,生长锥细胞骨架和微管蛋白可溶池中α - 微管蛋白的主要形式在C末端是酪氨酸化的。

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