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一种来源于秋水仙碱生物合成途径的蓝细菌素精氨酸- prenylase 的生化特性分析。

Biochemical characterization of a cyanobactin arginine--prenylase from the autumnalamide biosynthetic pathway.

机构信息

Institute of Medical Sciences, University of Aberdeen, Ashgrove Road West, Foresterhill Aberdeen AB25 2ZD, UK.

Department of Microbiology, University of Helsinki, P.O.Box 56, Viikki Biocenter, Viikinkaari 9, 00014, Finland.

出版信息

Chem Commun (Camb). 2022 Oct 27;58(86):12054-12057. doi: 10.1039/d2cc01799g.

DOI:10.1039/d2cc01799g
PMID:36193595
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC9609003/
Abstract

Cyanobactins are linear and cyclic post-translationally modified peptides. Here we show that the prenyl-D-Arg-containing autumnalamide A is a member of the cyanobactin family. Biochemical assays demonstrate that the AutF prenyltransferase targets the guanidinium moiety in arginine and homoarginine and is a useful tool for biotechnological applications.

摘要

蓝细菌素是线性和环状的翻译后修饰肽。在这里,我们表明含有prenyl-D-Arg 的秋酰胺 A 是蓝细菌素家族的一员。生化测定表明 AutF prenyltransferase 靶向精氨酸和同型精氨酸的胍基部分,是生物技术应用的有用工具。

https://cdn.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/blobs/14ed/9609003/e9936a68d487/d2cc01799g-f1.jpg
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