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通过核磁共振光谱法识别泛素的构象异质性

Ubiquitin's Conformational Heterogeneity as Discerned by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy.

作者信息

Beriashvili David, Folkers Gert E, Baldus Marc

机构信息

NMR Spectroscopy, Bijvoet Center for Biomolecular Research, Utrecht University, Padaulaan 8, 3584 CH, Utrecht, The Netherlands.

出版信息

Chembiochem. 2024 Dec 16;25(24):e202400508. doi: 10.1002/cbic.202400508. Epub 2024 Oct 17.

DOI:10.1002/cbic.202400508
PMID:39140844
原文链接:https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11664922/
Abstract

Visualizing a protein's molecular motions has been a long standing topic of research in the biophysics community. Largely this has been done by exploiting nuclear magnetic resonance spectroscopy (NMR), and arguably no protein's molecular motions have been better characterized by NMR than that of ubiquitin (Ub), a 76 amino acid polypeptide essential in ubiquitination-a key regulatory system within cells. Herein, we discuss ubiquitin's conformational plasticity as visualized, at atomic resolution, by more than 35 years of NMR work. In our discussions we point out the differences between data acquired in vitro, ex vivo, as well as in vivo and stress the need to investigate Ub's conformational plasticity in more biologically representative backgrounds.

摘要

可视化蛋白质的分子运动一直是生物物理学界长期以来的研究课题。在很大程度上,这是通过利用核磁共振光谱(NMR)来实现的,而且可以说,没有哪种蛋白质的分子运动能比泛素(Ub)通过NMR得到更好的表征,泛素是一种由76个氨基酸组成的多肽,在泛素化(细胞内一种关键的调节系统)中至关重要。在此,我们讨论通过超过35年的NMR研究在原子分辨率下所观察到的泛素的构象可塑性。在讨论中,我们指出了体外、离体以及体内所获得数据之间的差异,并强调需要在更具生物学代表性的背景下研究泛素的构象可塑性。

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