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一种新型绵羊肾上腺髓质肽及其前体的纯化与序列分析

Purification and sequence of a novel ovine adrenal medullary peptide and its precursor.

作者信息

Micanovic R, Ray P, Kruggel W, Lewis R V

出版信息

Neuroendocrinology. 1985 Sep;41(3):197-200. doi: 10.1159/000124178.

DOI:10.1159/000124178
PMID:4047337
Abstract

A 24 amino acid polypeptide that does not originate from (pre)proenkephalin has been isolated from ovine adrenal chromaffin granules. Its sequence is: Arg-Leu-Pro-Gly-Glu-Leu-Arg-Asn-Tyr-Leu-Asp-Tyr-Gly-Glu-Glu-Val-Gly-Glu- Glu-Ala -Ala-Arg-Gly-Val. This peptide is generated from a precursor molecule that has also been purified and partially sequenced. The proteolytic cleavage occurs at a triple Arg site. A search of the available protein sequence data banks shows very little homology to any known protein.

摘要

一种并非源自(前)脑啡肽原的24个氨基酸的多肽已从绵羊肾上腺嗜铬颗粒中分离出来。其序列为:精氨酸-亮氨酸-脯氨酸-甘氨酸-谷氨酸-亮氨酸-精氨酸-天冬酰胺-酪氨酸-亮氨酸-天冬氨酸-酪氨酸-甘氨酸-谷氨酸-谷氨酸-缬氨酸-甘氨酸-谷氨酸-谷氨酸-丙氨酸-丙氨酸-精氨酸-甘氨酸-缬氨酸。该肽由一种也已被纯化并进行了部分测序的前体分子产生。蛋白水解切割发生在一个三联精氨酸位点。在现有的蛋白质序列数据库中搜索发现,它与任何已知蛋白质的同源性都非常低。

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