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大鼠肝脏S-腺苷-L-甲硫氨酸脱羧酶的纯化

Purification of rat liver S-adenosyl-L-methionine decarboxylase.

作者信息

Pegg A E

出版信息

Biochem J. 1974 Aug;141(2):581-3. doi: 10.1042/bj1410581.

Abstract

The amount of S-adenosyl-l-methionine decarboxylase present in rat liver was enhanced 17-fold by administration of methylglyoxal bis(guanylhydrazone),* a specific inhibitor of the enzyme. The enzyme was purified 1400-fold in 50% yield from such liver extracts by chromatography on columns of the inhibitor bound to Sepharose. The purified enzyme had no spermidine synthetase activity.

摘要

通过给予甲基乙二醛双(脒腙)(该酶的一种特异性抑制剂),大鼠肝脏中S-腺苷-L-甲硫氨酸脱羧酶的含量增加了17倍。通过在与琼脂糖结合的抑制剂柱上进行层析,从这种肝脏提取物中以50%的产率将该酶纯化了1400倍。纯化后的酶没有亚精胺合成酶活性。

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